LE PROTEINE

LEZIONE DI MEDICINA E DIETOLOGIA

L’ALIMENTAZIONE SALUTARE IN GENERALE E NELL’ATTIVITA’ FISICA E SPORTIVA.

UNITA’ 37

Le proteine sono un gruppo di sostanze organiche che contengono carbonio, azoto, idrogeno e zolfo.

L’elemento caratteristico di queste sostanze è l’azoto (composti azotati).

Le proteine si trovano sia nel mondo animale che in quello vegetale. Esse sono i principali costituenti del protoplasma cellulare.

Hanno una struttura complessa, sono formate da macromolecole di natura polipeptidica ad elevato peso molecolare.

Gli aminoacidi sono le unità monomeriche di cui sono costituite le proteine. Cioè, le proteine sono formate da aminoacidi riuniti in catene polipeptidiche.

Gli aminoacidi contenuti nelle proteine sono circa 20. Ogni proteina ha una sequenza specifica di aminoacidi. (La sequenza è mediata dal codice genetico).

La determinazione della sequenza degli aminoacidi di una molecola proteica è un’indagine complessa e importante.

Nel 1955 F. Sanger precisò per la prima volta la sequenza completa dell’insulina e per questo ottenne il premio Nobel per la Chimica nel 1958.

Lo studio della struttura primaria delle proteine è completo se si conosce:

1- Il numero e la grandezza delle catene polipeptidiche che formano la molecola proteica.

2- Il numero e la posizione dei legami chimici tra le catene polipeptidiche.

3- La composizione degli aminoacidi di ciascuna catena.

4- La sequenza lineare degli aminoacidi in ciascuna catena.

Queste sostanze hanno un elevato peso molecolare la cui determinazione è piuttosto complessa.

Esistono per questo vari metodi che possono essere usati in laboratorio.

Le proteine sono (come gli aminoacidi) degli anfoliti, perché è presente nella molecola una funzione acida e una basica; (acido è una sostanza capace di perdere un protone (H+) e base è una sostanza capace di combinarsi con un protone).

Poiché le proteine sono polielettroliti, hanno un ruolo importante come sistema tampone nel sangue, in aggiunta ai sistemi costituiti dagli ioni inorganici.

Le molecole proteiche sono labili. Esse possono essere denaturate da vari agenti fisici e chimici. Es. calore, radiazioni ultraviolette, alte pressioni, gli acidi, le basi, i solventi organici ecc.

Ogni proteina ha una sua caratteristica conformazione. Quindi, possiamo distinguere le proteine fibrose e globulari.

Le proteine fibrose sono le più importanti proteine strutturali del corpo. Sono insolubili e, generalmente sono presenti in materiale resistente e particolarmente duro.

Compongono la struttura del tessuto connettivo negli animali superiori, cioè il collagene dei tendini, la cheratina dei capelli, delle corna, delle unghie, delle piume, dei peli e l’elastina del tessuto connettivo elastico.

I tipi principali sono: l’elastina, il collagene, la cheratina, l’actina e la miosina.

Le proteine globulari sono formate da catene polipeptidiche che sono ripiegate in modo da assumere una forma globulare. Quasi tutte sono solubili e includono il maggior numero di proteine del corpo.

Sono le albumine, le globuline, gli istoni, le protamine. Tutti gli enzimi sono proteine globulari, gli anticorpi, alcuni ormoni, molte proteine con funzione di trasporto, come l’albumina sierica e l’emoglobina.

Alcune proteine sono intermedie tra le globulari e le fibrose. Sono la miosina, importante proteina strutturale del tessuto muscolare, ed il fibrinogeno, precursore della fibrina che è l’elemento strutturale del coagulo sanguigno.

Le proteine coniugate o composte appartengono ad un terzo gruppo.  In queste la parte proteica è legata a molecole non proteiche.

In questo gruppo includiamo : le nucleoproteine, lipoproteine, mucoproteine, cromoproteine, fosfoproteine, e metalloproteine.

GLI ACIDI NUCLEICI

Sono sostanze polimeriche ad alto peso molecolare, formate da nucleotidi che costituiscono i gruppi acidi delle nucleoproteine e contengono acido fosforico, zuccheri e basi puriniche e pirimidiniche.

Distinguiamo l’acido ribonucleico e l’acido desossiribonucleico.

Gli acidi desossiribonucleici (DNA) sono composti importanti perché contengono l’informazione genetica delle caratteristiche chimiche e fisiche di tutti gli organismi viventi.

Gli acidi ribonucleici sono presenti nel citoplasma delle cellule e, in minore concentrazione, nel nucleo e nel nucleolo.

Esistono tre tipi di RNA: 1- RNA-messaggero (RNAm) 2- RNA-solubile o transfer (RNAs o RNAt)  3- RNA-ribosomiale (RNAr).

NUCLEOPROTEINE

Sono sostanze composte da una sostanza basica basica semplice cioè un istone o una protamina legata ad un acido nucleico.

CROMOPROTIDI

Sono protidi colorati, nel cui gruppo prostetico compare un atomo di metallo. Ad esempio: emoglobina, mioglobina,citocromi e cruorine.

Poi vi sono le cloroplastine, le ficocianine, le ficoeritrine, alcuni enzimi come loe catalasi, le perossidasi e le clorofille.

LE EMOGLOBINE

L’emoglobina è il pigmento degli eritrociti. Ha la funzione di trasportare l’ossigeno. E’ una proteina coniugata, costituita da quattro gruppi eme e da quattro globine.

La sua molecola è formata da quattro catene polipeptidiche, ognuna viene chiamata globina.

Ogni catena è formata da centinaia di aminoacidi e, nell’adulto, si distinguono quattro tipi di catene alfa, beta, gamma e delta. La combinazione specifica delle diverse catene polipeptidiche dà luogo ai diversi tipi di emoglobina. Il numero di catene di tipo diverso che sono presenti nella molecola, viene indicato dal numero scritto sotto. Esempio: l’emoglobina A dell’adulto viene indicata così:  Alfa2Abeta2A o alfa2beta2.

Le emoglobine sono pigmenti respiratori contenenti ferro, formati da una proteina basica detta globina e da una ferroprotoporfirina (protoeme).

DIGESTIONE DELLE PROTEINE

La  digestione delle proteine comincia nello stomaco. Qui le pepsine scindono alcuni legami peptidici. I pepsinogeni, attivati dall’acido gastrico, sono i precursori delle pepsine.

Nell’intestino tenue, i polipeptidi formati dalla digestione gastrica, vengono digeriti dagli enzimi del pancreas e della mucosa intestinale. Alla fine si verifica la digestione ad aminoacidi. Avviene poi l’assorbimento. Cioè, tramite sette sistemi di trasporto, gli aminoacidi vengono trasferiti negli enterociti. Negli enterociti, gli aminoacidi sono trasferiti fuori dagli enterociti lungo la membrana basolaterale e da qui entrano nel sangue portale.

Circa il 50% delle proteine digerite proviene dagli alimenti ingeriti, il 25% dai succhi digestivi e il 25% dalle cellule della mucosa desquamate.

Solo il 2-5% delle proteine presenti nell’intestino tenue non viene digerita e assorbita. Una parte di queste può essere digerita nel colon dall’azione batterica.

METABOLISMO

METABOLISMO DEGLI AMINOACIDI

Il metabolismo degli aminoacidi permette la sintesi delle proteine e di altre molecole importanti. 

Invece il metabolismo delle proteine ha lo scopo di regolare la massa proteica dell’organismo e di regolare le funzioni che questa svolge. 

Nell’organismo esiste un pool di aminoacidi liberi. In questo pool arrivano sia gli aminoacidi che provengono dalla dieta, sia quelli che derivano dalla degradazione delle proteine presenti nell’organismo e anche gli aminoacidi di neosintesi.

Gli aminoacidi che provengono dal pool vengono utilizzati per la sintesi delle proteine e di altre molecole o per andare incontro a processi di catabolismo.

Se è presente una condizione di equilibrio metabolico, la quantità di aminoacidi che entra nel pool degli aminoacidi liberi è uguale a quella che deriva dal pool (considerando sia la quantità che la qualità).

Il catabolismo degli aminoacidi avviene prevalentemente nelle cellule epatiche. Per mezzo di processi complicati vengono degradati a molecole semplici, come anidride carbonica, acqua e urea con liberazione di calore e sintesi di ATP.

Il catabolismo degli aminoacidi dipende dalle esigenze dell’organismo, dalla situazione metabolica e dalla quantità di proteine provenienti dalla dieta. 

Se l’apporto di proteine è più elevato, si ha un aumento dell’ossidazione degli aminoacidi. Invece diminuisce l’ossidazione degli aminoacidi se l’apporto delle proteine è ridotto.

Dal punto di vista nutrizionale, bisogna classificare gli aminoacidi in : essenziali e non essenziali.

Quelli essenziali devono essere presenti assolutamente nella dieta. Essi sono:

L-lisina

L-triptofano

L-fenilalanina

L-treonina

L-valina

L-metionina

L-leucina

L-leucina

L-isoleucina

METABOLISMO DELLE PROTEINE

Il metabolismo delle  proteine è caratterizzato dai processi di sintesi e di degradazione delle proteine. Esistono meccanismi che regolano questi processi.

Le proteine sono soggette ad un continuo processo di degradazione e di sintesi. Questo “turnover proteico” permette all’organismo di sintetizzare le proprie proteine a seconda delle diverse esigenze.

Inoltre, nella sintesi delle proteine, vengono usati sia gli aminoacidi provenienti dalle proteine alimentari, sia quelli provenienti dal catabolismo delle proteine tessutali.

L’organismo si può trovare in uno stato di equilibrio, di mantenimento (nell’adulto); oppure l’organismo si può trovare in uno stato di accrescimento o in aumento di massa muscolare o in gravidanza o in stato di recupero dopo una malattia; oppure può trovarsi in uno stato in cui vi è un inadeguato apporto di proteine o di energia che causa una perdita di massa proteica (anche a causa di qualche malattia si può avere perdita di massa proteica).

Il turnover proteico è quindi un processo di sintesi e demolizione (proteolisi) delle proteine.

LA MASSA PROTEICA CORPOREA.

E’ uguale a circa il 20% dei tessuti magri (in un uomo normale di 70 kg è uguale a 10-12 kg).

Essa è formata da tutte le proteine presenti nell’organismo.

Generalmente in un adulto, nel tessuto muscolare sono contenute circa il 40% delle proteine, 25% si trova nella cute e 10% negli organi viscerali. Nel plasma sono presenti 67 e 81 grammi per litro g/l (prevalentemente albumina).

LA MASSA MUSCOLARE è costituita da tutti i muscoli scheletrici, particolarmente i muscoli degli arti superiori e inferiori.

Le proteine muscolari vengono usate per la contrazione muscolare, ma servono anche da riserva di aminoacidi.

Quindi, in casi particolari (ad esempio sepsi, digiuno ecc.) si verifica la degradazione della massa muscolare proteica, che procura gli aminoacidi necessari per la sintesi proteica.


– Con il “turnover proteico” l’organismo può adattarsi a varie esigenze; cioè il catabolismo e l’anabolismo delle proteine permettono, ad esempio, la sintesi di nuovi tessuti, il funzionamento del sistema immunitario, la riparazione dei tessuti danneggiati ecc. Questi processi sono energeticamente dispendiosi.

Ma, le proteine utilizzate provengono non tutte dalla dieta, ma anche dagli aminoacidi che derivano dalla proteolisi e che vengono riutilizzati per la sintesi di nuove proteine.

Il “turnover proteico”  tende a ridursi con l’età. Cioè è alto nel neonato e nel lattante, diminuisce nell’adulto e si riduce ancora di più nell’anziano.

La massa proteica aumenta quando le sintesi sono maggiori rispetto alle demolizioni. Invece diminuisce se le sintesi sono minori rispetto alle demolizioni, cioè se prevale la proteolisi.

Da notare che, dopo aver assunto un pasto, si ha un aumento della sintesi di proteine (dopo  aver assunto aminoacidi e altri substrati energetici e con alte concentrazioni di insulina). Si ha anche un aumento della sintesi di enzimi, che verranno utilizzati nei processi metabolici dei macronutrienti.

Invece, nella fase successiva, cioè dopo l’assorbimento dei substrati energetici e anche dopo un digiuno prolungato, si ha un aumento della proteolisi e vengono mobilizzati gli aminoacidi, specialmente provenienti dai muscoli. Gli aminoacidi vengono utilizzati per la neoglucogenesi. 

Da notare che esistono delle condizioni in cui prevale la proteolisi, per cui si ha diminuzione della massa magra e della massa muscolare. Ciò avviene in caso di iponutrizione protratta, di sepsi, ustioni, tumori, insufficienza renale cronica ecc. 

Una condizione patologica particolare è la sarcopenia, in cui si ha una riduzione eccessiva della massa muscolare degli arti superiori e inferiori. Questa condizione è associata ad un aumento della mortalità.

Al contrario, in altre condizioni, si ha un bilancio positivo tra sintesi e demolizione delle proteine; cioè si ha un aumento della massa magra e muscolare; ciò avviene, ad esempio, durante la crescita, durante la gravidanza e l’allattamento, nel potenziamento muscolare ecc.

Esistono vari fattori che influiscono sul turnover proteico (cioè sulla sintesi e degradazione delle proteine).

1- Un fattore importante è l’apporto di energia. Cioè, consideriamo il caso dell’ipoalimentazione cronica. In questa situazione vengono usati più aminoacidi come fonte di energia. Di conseguenza si ha minore sintesi proteica perché è disponibile una minore quantità di aminoacidi. 

Pertanto possiamo dedurre che la massa proteica si riduce in caso di sottopeso e invece aumenta in caso di sovrappeso e obesità. Cioè l’aumento o la diminuzione della massa proteica dipendono dal peso corporeo.

Inoltre, bisogna considerare che un aumento dell’apporto di proteine non determina un aumento della massa magra. Ma in questo caso, si ha che se aumenta la quantità di proteine con l’alimentazione, si ha un aumento degli aminoacidi che vengono ossidati nei processi metabolici. 

2- Per quanto riguarda il legame tra metabolismo delle proteine e l’esercizio fisico e lo sport, in queste situazioni si ha che la massa muscolare aumenta con il potenziamento muscolare. Invece, se l’organismo è inattivo, si ha una sua diminuzione. 

In alcune condizioni patologiche, vi è un aumento del catabolismo delle proteine per l’azione di alterazioni metaboliche particolari.

3- Alcuni ormoni metabolici e catabolici hanno anche influenza sul turnover proteico. 

Gli ormoni anabolici sono l’insulina e l’ormone della crescita (GH).

Gli ormoni anabolici sono i glucocorticoidi, gli ormoni tiroidei. (Altre molecole che influenzano il catabolismo sono le citochine, l’angiotensina ecc.). 

FABBISOGNO PROTEICO

Le proteine sono presenti negli alimenti di origine vegetale e animale.

Le proteine della dieta sono la sorgente di azoto e di aminoacidi indispensabili per l’accrescimento e per il mantenimento dell’organismo.

La via principale del metabolismo degli aminoacidi è la sintesi proteica.

Il contenuto proteico degli alimenti viene calcolato a partire deall’azoto presente nell’alimento.

In genere si considera un valore (medio) pari a 6,25 (cioè l’azoto pari al 16% della proteina). Cioè “la proteina”  è uguale all’azoto totale x 6,25. Quindi, i fabbisogni proteici sono basati sul contenuto di azoto.

 DIGESTIONE DELLE PROTEINE

La digestione delle proteine avviene nello stomaco e nel piccolo intestino. Ma alcune proteine sfuggono alla digestione e vengonodegradate nel colon attraverso la proteolisi batterica e il catabolismo degli aminoacidi.

Quando gli alimenti , le sostanze digerite, vengono escrete come feci, sono composte prevalentemente da proteine microbiche.

Quindi bisogna distinguere la digeribilità delle proteine ileale da quella fecale e la digeribilità apparente o reale dell’azoto e degli aminoacidi.

Per quanto riguarda il fabbisogno proteico, bisogna considerare il fabbisogno totale sia dell’azoto, sia degli aminoacidi indispensabili.

Quindi, la qualità delle proteine della dieta dipende dalla quantità e dall’utilizzo degli aminoacidi indispensabili.

Cioè questo è considerato un indicatore della qualità delle proteine degli alimenti.

Generalmente la qualità viene valutata usando un punteggio degli aminoacidi corretti per la digeribilità delle proteine (Protein Digestibility-Corrected Aminoacid Score – PD-CAAS).

Bisogna determinare quanto azoto proveniente dalla dieta viene trattenuto dall’organismo. Infatti sono stati osservati diversi valori riguardanti l’efficienza dell’utilizzo delle proteine per la deposizione e la crescita dei tessuti e per il mantenimento dei tessuti dell’organismo.

Si è visto che in un adulto sano, per una dieta mista con un bilancio di azoto, l’efficienza dell’utilizzo dell’azoto è di circa il 47%.

Le fonti proteiche della dieta sono varie, cioè sono: carne, pesce, uova, latte, latticini, pane, prodotti a base di cereali, legumi, noci.

Per quanto riguarda la carne, la percentuale di proteine varia a seconda dell’animale, dai tagli, dalla razza, dall’età e dal tipo di allevamento dell’animale.

La percentuale di proteine è circa il 20% della parte edibile per la carne bovina, suina, di pollo, di tacchino, di agnello e di coniglio.

Per le carni trasformate, il contenuto proteico varia (Ad esempio è circa 28% per il prosciutto crudo, escludendo il grasso visibile e per i salami; 20% per il prosciutto cotto; 15% per la mortadella.

Nei pesci la percentuale è del 13-22%, nei molluschi del 10-13%. Nelle uova 13%,( maggiore nel tuorlo).

Nel latte è circa 3%. Nei prodotti lattiero-caseari è variabile, infatti, nei prodotti freschi è del 10-18% e nei formaggi stagionati supera anche il 30%, quindi dipende dalla lavorazione del prodotto. 

Nei cereali la percentuale di proteine è 11-14% per la pasta; 7% per il riso; 10% per il pane. Nei legumi secchi è più del 20% . E’ inferiore per i legumi freschi, per la verdura, per gli ortaggi e per la frutta. 

Le proteine animali sono proteine di primo grado (si trovano in carne, pesce, latticini e uova). Esse contengono aminoacidi in quantità adeguata alle necessità dell’organismo.

Invece, la maggior parte delle proteine vegetali sono di secondo grado perché hanno aminoacidi in proporzioni diverse e in alcune di esse non sono presenti uno o più aminoacidi essenziali. Però le proteine necessarie possono essere introdotte con una mescolanza di proteine di secondo grado, ma bisogna ingerirne una grande quantità.

Comunque bisogna ingerire con la dieta una quantità adeguata di proteine per fornire gli otto aminoacidi essenziali e altri aminoacidi.

Quindi, la maggior parte delle proteine animali sono di alta qualità, la loro composizione in aminoacidi indispensabili è ottimale e hanno un’alta digeribilità.

In Europa le proteine vengono introdotte con la dieta tramite l’assunzione di carne, cereali, latte e prodotti lattiero-caseari.

In base ai dati disponibili, sappiamo che l’assunzione media di proteine nei paesi europei varia tra 67 e 114 g/die negli uomini adulti e tra 59 e 102 g/die nelle donne; oppure circa il 12-20% dell’apporto energetico totale (E%) per entrambi i sessi. 

Per quanto riguarda l’assunzione proteica media in base al peso corporeo, vi sono pochi dati disponibili; questa varia da 0,8 a 1,25 g/kg di peso corporeo al giorno per gli adulti.   

Per quanto riguarda i valori dietetici di riferimento per le proteine (DRVs), il gruppo di esperti scientifici usa l’approccio del bilancio dell’azoto per determinare il fabbisogno proteico.

Il bilancio dell’azoto è la differenza tra l’assunzione dell’azoto e la quantità persa nelle urine, nelle feci, attraverso la pelle e altre vie.

Quindi, se consideriamo un adulto sano, che è in bilancio energetico, il fabbisogno di proteine (il fabbisogno di mantenimento) è quella quantità di proteine alimentari sufficiente per raggiungere un equilibrio azotato zero. 

La quantità necessaria di proteine è quella che è in grado di sostituire le perdite obbligatorie di azoto, dopo un aggiustamento considerando l’efficienza di utilizzo delle proteine alimentari e la qualità delle proteine alimentari. 

Per quanto riguarda il calcoloi del fabbisogno proteico in condizioni fisiologiche particolari (crescita, gravidanza, allattamento) in cui l’azoto serve non solo per il mantenimento, ma anche per la deposizione di proteine in tessuti di nuova formazione o secrezioni (latte) viene usato il metodo fattoriale.

Secondo una meta-analisi dei dati disponibili sul bilancio dell’azoto in funzione dell’assunzione dell’azoto negli adulti sani, la migliore stima del fabbisogno medio per gli adulti sani, è stata di 105 mg N/kg di peso corporeo al giorno (0.66 g di proteine /kg di alta qualità al giorno).

Il gruppo di esperti scientifici considera che il valore di 0,66g/kg di peso corporeo al giorno, può essere accettato come il requisito medio (AR -Average Requirement) e il valore di 83g/kg di peso corporeo al giorno come l’assunzione di riferimento della popolazione (PRI – Population Reference Intake), derivata per le proteine, con un valore di PD-CAAS di 1,0 (Protein digestibility Corrected Aminoacid Score). Questo valore può essere considerato per quanto riguarda le diete normali miste in cui vi è un contenuto sufficiente in aminoacidi indispensabili.

Il PD-CAAS è “il punteggio dell’aminoacido corretto per la digeribilita’ delle proteine”. E’ un metodo usato per determinare la qualità delle proteine ( adottato dalla FDA degli Stati Uniti). E’ un metodo impiegato per valutare la qualità di una proteina in base sia ai fabbisogni di aminoacidi degli individui, sia alla loro capacità di digerirli.

Per gli adulti più anziani valgono le stesse raccomandazioni valide per l’adulto. Infatti il fabbisogno energetico inferiore delle persone anziane sedentarie significa che il rapporto proteine/energia del loro fabbisogno può essere più elevato rispetto a quello dei gruppi di età più giovane.

Per i neonati, i bambini e gli adolescenti, il gruppo di esperti scientifici ha accettato l’approccio dell’OMS/FAO/UNU 2007, in cui la stima del fabbisogno proteico a partire da sei mesi fino all’età adulta sono state ottenute con il metodo fattoriale , come somma dei requisiti di mantenimento e crescita corretti per l’efficienza riguardo alle proteine utilizzate.

E’ stato applicato un valore di mantenimento medio di 0,66 di proteine per kg di peso corporeo al giorno.

  

https://biancamariapirrello.com/2019/07/11/compilare-il-modulo-per-ricevere-informazioni-e-aggiornamenti-sulle-lezioni-di-medicina-e-chirurgia/

 

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